白膜是什么东西
| |||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||
Ogólne informacje | |||||||||||||||||||||||
Wzór sumaryczny |
百度 编辑:牛绮思
C5H9NO2 | ||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Masa molowa |
115,13 g/mol | ||||||||||||||||||||||
Wygl?d |
krystaliczne cia?o sta?e | ||||||||||||||||||||||
Identyfikacja | |||||||||||||||||||||||
Numer CAS | |||||||||||||||||||||||
PubChem | |||||||||||||||||||||||
DrugBank | |||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||
Podobne zwi?zki | |||||||||||||||||||||||
Podobne zwi?zki | |||||||||||||||||||||||
Je?eli nie podano inaczej, dane dotycz? stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa) |
Prolina (nazwa skrótowa Pro lub P) – organiczny zwi?zek chemiczny z grupy α-aminokwasów, zawieraj?cym w swej strukturze pi?ciocz?onowy pier?cień pirolidynowy. Enancjomer L proliny jest aminokwasem naturalnym, endogennym i glukogennym. Ze wzgl?du na obecno?? dodatkowego wi?zania w?giel–azot jest czasem nazywana (chocia? niepoprawnie) iminokwasem (z punktu widzenia chemii nie jest imin?, lecz amin? drugorz?dow?). Punkt izoelektryczny, pI = 6,30[1].
Prolina ma s?odki smak (jak wi?kszo?? aminokwasów).
Prolina jest sk?adnikiem wielu bia?ek, wp?ywaj?cym w znacznym stopniu na ich struktur? trzeciorz?dow?. Struktura helisy alfa jest niemal pozbawiona proliny. Aminokwas ten obok swojej pochodnej – hydroksyproliny jest g?ównym sk?adnikiem struktury helisy kolagenu. Przekszta?cenie proliny w hydroksyprolin? jest katalizowane przez hydroksylaz? prolinow? w obecno?ci koenzymu – witaminy C. Zaburzenia tego procesu wskutek niedoboru witaminy C mog? prowadzi? do szkorbutu. W mRNA prolina kodowana jest przez kodony CCU, CCC, CCA oraz CCG.
Katabolizm
[edytuj | edytuj kod]Katabolizm proliny zachodzi w mitochondriach. Nie ulega ona transaminacji i musi by? najpierw przekszta?cona do glutaminianu[2].
Pocz?tkowo prolina utleniana jest do Δ1-pyrolino-5-karboksylanu, reakcja ta katalizowana przez dehydrogenaz? prolinow?, której koenzymem jest NAD+. Przekszta?ca si? on w γ-semialdehyd L-glutaminowy[2].
γ-semialdehyd L-glutaminowy ulega utlenieniu do L-glutaminianu przy udziale dehydrogenazy Δ1-pyrolino-5-karboksylowej (zwanej równie? dehydrogenaz? semialdehydo-L-glutaminianowej), której koenzymem jest NAD+[2].
Zaburzenia metaboliczne zwi?zane z katabolizmem proliny[2]
[edytuj | edytuj kod]- Hiperprolinemia typu I - defekt metaboliczny dehydrogenazy prolinowej
- Hiperprolinemia typu II - defekt metaboliczny dehydrogenazy Δ1-pyrolino-5-karboksylowej
Przypisy
[edytuj | edytuj kod]- ↑ a b c CRC Handbook of Chemistry and Physics. Wyd. 83. Boca Raton: CRC Press, 2003, s. 7-1.
- ↑ a b c d Katabolizm szkieletów w?glowych aminokwasów, [w:] Victor W. Rodwell , David A. Bender , Kathleen M. Botham , Peter J. Kennelly , P. Anthony Weil , Biochemia Harpera Ilustrowana, wyd. VII, PZWL Wydawnictwo Lekarskie, 2018, s. 379, 381, ISBN 978-83-200-5410-1 (pol.).